Diferența dintre colagenul de tip 1 și 2 | Tipul 1 față de tipul 2 colagen

Anonim

Diferența cheie - tipul 1 față de 2 colagen

Colagenul este o proteină fibroasă găsită în țesuturile conjunctive, în piele, părți ale corpului. Colagenul are o structură complexă compusă din trei lanțuri polipeptidice ambalate în configurație triplă helix. Există diferite tipuri de proteine ​​de colagen găsite în organism. Dintre acestea, tipurile 1, 3 și 2 sunt abundente. Colagenul de tip 1 este cel mai abundent colagen din mamifere și se găsește în piele, tendoane, ligamente și oase. Tipul 2 este cel mai abundent colagen din cartilaj. Aceasta este diferența cheie dintre colagenul de tip 1 și 2.

CUPRINS> 1. Prezentare generală și diferență cheie

2. Ce este colagenul

3. Ce este colagen de tip 1

4. Ce este colagenul de tip 2

5. Comparație de la o parte la alta - tip 1 în raport cu 2 colagen

6. Rezumat

Ce este colagenul?

Colagenul este o proteină structurală majoră găsită în matricea extracelulară a diferitelor țesuturi conjunctive la animale și la oameni. Este cea mai abundentă proteină găsită la mamifere. Colagenul există sub formă de fibre lungi subțiri care sunt foarte dure și insolubile. Are trei lanțuri de polipeptide, cunoscute sub numele de lanțuri alfa, care se vânt împreună pentru a conferi colagenului configurația tripla helix. Fiecare catenă polipeptidă conține aproximativ 1000 de aminoacizi cuprinzând glicină, prolină și hidroxiprolină. Glicina rezidă la fiecare trei aminoacizi care caracterizează aranjamentul repetitiv Gly-X-Y al aminoacizilor din structura de colagen. X și Y sunt ocupate în cea mai mare parte de prolină și hidroxiprolină. Prin urmare, secvențele glicină-prolină-hidroxiprolină se găsesc abundent în colagenul fibril.

Collagenii sunt codificați de familia genetică COL și există 45 de genuri diferite de codificare a colagenului în această familie. Există aproximativ șaisprezece tipuri diferite de colagen. Dintre acestea, tipurile 1, 2 și 3 sunt mai abundente. Aceste tipuri variază în funcție de asamblarea lanțurilor de polipeptide, de lungimea helixului, de întreruperile în helix și de diferențele dintre terminările helixelor etc.

Sinteza de colagen este influențată de vitamina C deoarece este necesară pentru producerea de hidroxiprolină aminoacizi din fibrilul de colagen. Producția de colagen se reduce odată cu îmbătrânirea. Este, de asemenea, afectată de expunerea la radiații ultraviolete și alți factori de mediu. Unele bacterii și viruși sunt, de asemenea, capabili să degradeze colagenul și să interfereze cu sinteza colagenului.Nivelurile de colagen sunt reduse datorită fumatului, tulburărilor autoimune, luminii solare, consumului ridicat de zahăr etc.

Figura 01: Structura triplă a helixului de colagen

Ce este colagenul de tip 1?

Colagenul de tip 1 este cel mai comun colagen găsit în organism. Acesta reprezintă aproximativ. 90% din colagenul total din organism. Este predominant în diferite părți ale corpului, cum ar fi pielea, tendonul, ligatura vasculară, organele, osul etc. Acesta a fost primul colagen caracterizat datorită abundenței sale în matricea extracelulară și ușurinței de izolare. Are două lanțuri alfa1 și un lanț alfa2, fiecare având un număr precis de aminoacizi de 1050.

Figura 02: Fibrele de colagen tip 1

Ce este colagenul de tip 2?

Colagenul de tip 2 este componenta principală a matricei extracelulare a cartilajului. Acesta reprezintă 50% din proteina cartilagiană. Colagenul de tip 2 există în matricea cartilajului reticulată cu proteoglicanii. Colagenul 2 se găsește, de asemenea, în discurile vertebrale, urechea interioară și sticla vitroasă. Colagenul 2 este compus din trei lanțuri pro alpha1. Gena COL2A1 este codificată pentru exprimarea colagenului de tip 2 în organism. Sinteza tip 2 de colagen este redusă odată cu vârsta și este luată ca suplimente orale pentru sănătatea articulațiilor și a cartilajelor.

Care este diferența dintre colagenul de tip 1 și 2?

- diff Articol Mijloc înainte de masă ->

Tip 1 vs 2 Colagen

Colagenii tip 1 sunt cei mai abundenți tip de colagen.

Colageni de tip 2 sunt al treilea tip de colagen cel mai abundent. Locația în organism
Sunt cele mai abundente în piele, tendon, ligatură vasculară, organe și oase.
Sunt cele mai abundente în cartilaje. Diametrul fibrelor
Fibrele sunt mai mari în diametru decât fibrele de tip 2.
Fibrele sunt mai mici în diametru decât cele din tipul 1. Natura
Acestea sunt împachetate una lângă alta făcând fibrile groase.
Acestea sunt orientate aleator în matricea proteoglicană a cartilajului. Utilizarea ca suplimente
Se pot amesteca cu colagenul de tip 3 și se pot face suplimente pentru piele, mușchi și oase
Ele pot fi luate ca suplimente orale pentru sănătatea articulațiilor și a cartilajelor. Gene codificat
COL1A1
COL2A1 Rezumat - Tip 1 vs 2 Colagen

Colagenul este proteina structurală cea mai abundentă găsită în corpul mamiferelor, 25% din proteina totală. Este o proteină fibroasă insolubilă, care conferă flexibilitate și rezistență pielii, unghiilor, mușchilor, articulațiilor și oaselor corpului. Colagenul există în 16 tipuri diferite, iar cele mai multe tipuri abundente sunt de tip 1, 2 și 3. Colierul triple helix este compus din trei lanțuri polipeptidice secvențializate cu repetarea aminoacizilor Gly-X-Y. Colagenul de tip 1 este cel mai abundent tip din organism și se găsește în piele, tendon, ligatură vasculară, organe și os. Colagenul de tip 2 este colagenul major al cartilajului.

Referință:

1. Proteine ​​structurale: gene pentru colagen. "Enciclopedia științelor vieții. N. p., n. d. Web. 08 martie 2017.

2. "COL1A1 colagen de tip I alfa 1 lanț [Homo sapiens (uman)] - Gene - NCBI.Centrul National de Informatii Biotehnologie. Biblioteca Națională de Medicină din S.U.A., nr. d. Web. 08 martie 2017

3. Lodish, Harvey. Colagen: Proteinele fibroase ale matricei. "Biologie celulară moleculară. Ediția a 4-a. Biblioteca Națională de Medicină din S.U.A., 01 ianuarie 1970. Web. 08 Mar 2017

Imagine Amabilitate:

1. "Fibre de tip colagen I - TEM" de Louisa Howard - (Domeniul Public) prin Wikimedia Wikipedia

2. "Collagentriplehelix" (CC BY-SA 3. 0) prin intermediul Wikimedia Commons