Diferența dintre kinază și fosforylază | Kinaza vs Phosphorylase

Diferența cheie - kinaza față de fosforylaza

Ambele kinaze și fosforylase sunt enzime care se ocupă cu fosfat, deși există o diferență în funcție și natură. Principala diferență dintre acestea este că kinaza este o enzimă care catalizează transferul unei grupări fosfatice din molecula ATP la o moleculă specificată, în timp ce fosforilaza este o enzimă care introduce o grupare fosfat într-o moleculă organică, în special în glucoză. Acest articol vă va prezenta enzime kinază și fosforilază care se ocupă cu fosfatul și explicați care sunt diferențele dintre kinază și fosforilază.

Ce este fosforylaza?

Fosforilazele au fost descoperite de Earl W. Sutherland Jr. la sfârșitul anilor 1930. Aceste enzime catalizează adăugarea unei grupări fosfat dintr-un fosfat anorganic sau fosfat + hidrogen la un acceptor al moleculei organice. Ca exemplu, glicogen fosforilaza poate cataliza sinteza glucoz-1-fosfatului dintr-un glucan incluzând o moleculă de glicogen, amidon sau maltodextrină. Reacția este cunoscută ca o fosforoliză care este, de asemenea, similară cu o hidroliză. Cu toate acestea, singura diferență este că este un fosfat, nu o moleculă de apă care este plasată pe legătură.

Structura polinucleotidului fosforilazei

Ce este kinaza?

Enzima kinazică poate cataliza transferul de grupări fosfat din molecule cu o mare energie, donând fosfat, unor substraturi particulare. Acest proces este identificat ca fosforilare când substratul câștigă o grupare fosfat și molecula de energie înaltă a ATP donează o grupare fosfat. În acest proces de fosforilare, kinazele joacă un rol semnificativ și fac parte din familia mai mare de fosfotransferaze. Astfel, kinazele sunt foarte importante în metabolismul celular, reglarea proteinelor, transportul celular și numeroase căi celulare.

Dihidroxiacetonă kinază în complex cu un analog ATP nehidrolizabil

Care sunt diferențele dintre kinază și fosforylază?

Definiția kinază și fosforylaza

kinaza: kinaza este o enzimă care catalizează transferul de grupări fosfat din molecule cu o intensitate ridicată de energie, donând fosfat la anumite substraturi.

Fosforylaza: Fosforylaza este o enzimă care catalizează adăugarea unei grupări fosfat dintr-un fosfat anorganic sau fosfat + hidrogen într-un acceptor de molecule organice.

Caracteristicile Kinazei și fosforylazei

Mecanism de acțiune

Kinază: Catalizează transmiterea unei grupări terminale de fosfat de ATP la un grup -OH pe un substrat.Prin aceasta, se produce o legătură fosfat ester în produs. Reacția este cunoscută sub numele de fosforilare, și reacția generală este scrisă ca

Fosforilază: Catalizează introducerea unei grupări fosfat într-o moleculă organică. Reacția este cunoscută sub numele de fosforiliză și reacția generală este scrisă ca

donor de fosfat în reacția enzimei kinazei și fosforilazei

kinaza: grupa fosfat din molecula ATP < Fosforylaza:

Grupul fosfat din fosfat anorganic Substratul enzimei kinazei și fosforilazei

Kinaza:

Molecule organice specifice cum sunt carbohidrații, proteinele sau lipidele < Produsele finale ale enzimei kinazei și fosforilazei Kinaza:

ADP (substratul fosforilat) Dacă substratul este glucoză, poate produce glucoză-1-fosfat

de enzime kinază și fosforilază

Kinază: Kinaza este o proteină complexă terțiară foarte complexă.

Fosforilază: Forma biologic activă a fosforilazei este un dimer de două subunități egale de proteine. De exemplu, glicogen fosforilaza este o proteină uriașă, conținută cu 842 aminoacizi și o masă de 97,434 kDa. Dimerul glicogen fosforilazei are mai multe secțiuni de importanță biologică, incluzând situsurile catalitice, situsurile de legare a glicogenului precum și situsurile alosterice.

Reglarea enzimei kinazei și fosforilazei

Kinaza: Activitatea kinazelor este foarte reglată și are efecte intense asupra unei celule. Kinazele sunt activate sau deconectate prin fosforilare, prin legarea activatorului proteic sau a inhibitorului proteic sau prin reglarea localizării lor în celulă în raport cu substraturile lor.

Fosforylaza: Glicogenul fosforilază este reglat atât de controlul alosteric, cât și de fosforilare. Hormonii cum ar fi epinefrina și insulina pot regla, de asemenea, glicogen fosforilaza.

Clasificarea enzimei kinazei și fosforilazei

Kinaza: Kinazele sunt clasificate în grupuri cuprinzătoare de substratul pe care acționează, cum ar fi kinazele proteice, kinazele lipidice și carbohidratul kinazelor.

Fosforylaza: fosforilazele clasificate în două; Glicoziltransferaze și nucleotidiltransferaze. Exemple pentru glicoziltransferaze sunt

fosforilaza glicogenului

fosforylaza amidonului maltodextrina fosforylaza

purin nucleozid fosforylaza Exemplu pentru nucleotidiltransferaze este

• fosforylaza polinucleotidica
• patologie enzime kinaze si fosforilaza Kinaza:
• Activitatea de kinază decontrolată poate provoca cancer și boli la om, inclusiv anumite tipuri de leucemie și multe altele, deoarece kinazele reglează multe faze care controlează ciclul celular, inclusiv creșterea, mișcarea și moartea.
• Fosforilază:

Sunt asociate fosforilaze cu anumite afecțiuni mediocre cum ar fi boala de stocare a glicogenului tip V - glicogenul muscular și boala de stocare a glicogenului tip VI - glicogenul hepatic etc.

• Referințe Chang. S., Rosenberg, M.J., Morton, H., Francomano, C.A. și Biesecker, L.G. (1998). Identificarea unei mutații în glicogen fosforilaza hepatică în boala de stocare a glicogenului tip VI.

Hum. Mol. Genet.,

7 (5): 865-70. Ciesla, J., Frączyk, T. și Rode, W. (2011). Fosforilarea resturilor de aminoacizi bazice în proteine: importantă, dar ușor de ratat.

Acta Biochimica Polonica ,

58 (2): 137-147. Hunter, T. (1991). Clasificarea protein kinazei. Metode în enzimologie , 200: 3-37. Johnson, L. N. (2009). Reglarea fosforilării proteinelor. Biochem Soc. Trans ., 37 (2): 627-641. Johnson, L.N. și Barford, D. (1993). Efectele fosforilării asupra structurii și funcției proteinelor. Revizuirea anuală a structurii biofizice și a structurii biomoleculare , 22 (1): 199-232. Manning, G. și Whyte, D. B. (2002). Completarea protein kinazei genomului uman. Știință , 298 (5600): 1912-1934. Image Courtesy: "Site-ul activ al kinazei dihidroxiacetonice" de Bdoc13 - Lucrare proprie. (CC BY-SA 3. 0) prin intermediul Wikimedia Commons "Crystal structure 1E3P". (Domeniul Public) prin Wikimedia Commons